Miażdżyca: naukowcy stanęli oko w oko z winowajcą

Dzięki wspólnej pracy biochemików i fizyków z University of Missouri udało się – pierwszy raz w historii – ustalić i zobrazować strukturę apolipoproteiny B100 (apoB100) z subnanometrową rozdzielczością. ApoB100 to główne białko wchodzące w skład lipoprotein niskiej gęstości (LDL), czyli tzw. złego cholesterolu. Pełni kluczową funkcję w metabolizmie lipidów, a jego duże ilości wiążą się ze wzrostem ryzyka miażdżycy i innych chorób sercowo-naczyniowych. Te zaś, pomimo nieustannego rozwoju medycyny, stanowią wciąż główną przyczynę zgonów na świecie.

Co to znaczy, że związek ten udało się zobrazować z subnanometrową rozdzielczością? Wyjaśnijmy to na przykładzie fotografii drzewa. Jeśli zrobi mu się zdjęcie z dużej odległości za pomocą zwykłego smartfona, to na fotografii da się zobaczyć ogólny zarys rośliny, a także poszczególne jej gałęzie, ale nie sposób dostrzec poszczególnych liści czy bytujących na nich owadów. Nawet jeśli powiększy się obraz na cały ekran, poszczególne struktury będą wyglądały jak rozmazana masa, a oko obserwatora nie dostrzeże granic pomiędzy nimi. Jeśli jednak wykona się zdjęcie aparatem dającym obraz o bardzo wysokiej rozdzielczości, to – po odpowiednim powiększeniu – obserwator rozróżni dwa sąsiadujące liście jako dwa odrębne obiekty, o wyznaczonych i widocznych granicach.

Przy skali subnanometrowej rozróżnialne są dwa punkty, które dzieli odległość mniejsza od jednego nanometra. Dla jeszcze lepszego zobrazowania dodajmy, że helisa DNA ma szerokość ok. 2 nm, czyli znacznie więcej, niż uzyskana tu rozdzielczość. To oznacza, że dotychczasowa dokładność pomiarów pozwalała zobrazować apoB100 jako względnie gładką kulkę. Natomiast przy obecnej można „dostrzec” i badać dokładnie strukturę jej powierzchni, wszystkie zagłębienia, uwypuklenia itp.

Ta precyzyjna wiedza może się przełożyć na nowe strategie terapii – polegające np. na selektywnym wiązaniu się z tą cząsteczką i „wymywaniu” jej z krążenia. Jest też inna potencjalna strategia oddziaływania na apoB100. Nowe, dokładniejsze dane pozwoliły lepiej zrozumieć, jakie struktury odpowiadają za stabilność tej cząsteczki. Naukowcy mają nadzieję, że ta wiedza może ich doprowadzić do znalezienia molekularnego „węzła”, który dałoby się rozwiązać niczym wstążkę i tym samym – rozluźnić całą strukturę apolipoproteiny, doprowadzając do jej rozpadu.

Dziękujemy, że jesteś z nami. To jest pierwsza wzmianka na ten temat. Pulsar dostarcza najciekawsze informacje naukowe i przybliża najnowsze badania naukowe. Jeśli korzystasz z publikowanych przez Pulsar materiałów, prosimy o powołanie się na nasz portal. Źródło: www.projektpulsar.pl.